Enzyme

Enzyme zählen zu den wichtigsten Wirkstoffen der Zelle. Sie sind an der Steuerung von Le-bensfunktionen beteiligt.

Enzyme sind Biokatalysatoren der Zelle, die bei Raum- bzw. Körpertemperaturen biochemi-sche Reaktionen beschleunigen.
Die Wirkung kann man sich so vorstellen: Zwei Reaktionspartner sind geeignet – aber nicht geneigt – miteinander in Verbindung zu treten. Ein dritter Partner verbindet sich kurzfristig mit den beiden und führt sie zusammen.
Enzyme verbinden sich nur kurz mit den Stoffen, deren Reaktion sie beeinflussen. Durch die Reaktion werden sie nicht verändert oder verbraucht.
Die Verbindung, die umgesetzt wird, nennt man Substrat, das Ergebnis bezeichnet man als Produkt.
Die kurzlebige Verbindung zwischen Enzym und Substrat ist der Enzym-Substrat-Komplex. Im Enzym-Substrat-Komplex ist die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion deut-lich vermindert.
Weil ein Enzym bei der Reaktion nicht verbraucht oder verändert wird, steht es nach jeder Reaktion für eine neue zur Verfügung. Ein Enzymmolekül kann also sehr viele gleichartige Umsetzungen hintereinander katalysieren. Manche Enzyme setzen zwischen 100 und 1 Mio. Substratmoleküle pro Minute um. Die Zahl der pro Minute umgesetzten Moleküle bezeich-net man als Wechselzahl.
Enzyme sind substratspezifisch sie katalysieren nur die Umsetzung eines spezifischen Sub-strats.
Enzyme sind auch wirkungsspezifisch, sie katalysieren nur eine bestimmte Reaktion.
Die Wirkungsspezifität von Enzymen ist deutlich stärker ausgeprägt als die Substratspezifi-tät: Es gibt Enzyme, die verschiedene, chemisch recht ähnliche Substrate umsetzen, es gibt aber kein Enzym, das zwei unterschiedliche Reaktionen katalysiert.

Enzymatische Reaktionen

Abhängigkeit von der Temperatur und vom pH-Bereich
Die Bindung des Substrats an ein Enzym wird oft durch Ionenbindungen verstärkt. Säuren und Basen können Ionenbindungen destabilisieren. Daher arbeiten alle Enzyme nur in be-stimmten pH-Bereichen. Durch Versuchsreihen lässt sich für jedes Enzym eine pH-Optimumskurve ermittelt werden. Enzyme des Magens haben ihr Optimum im sauren Be-reich (Pepsin bei pH 2); Enzyme des Zwölffingerdarms im basischen Bereich (Trypsin bei pH 8). Fast alle Zellenenzyme wirken im neutralen Bereich optimal, z. B. Katalase und Lactatdehydrogenase. Auch die Abhängigkeit von der Temperatur folgt einer Optimumskurve. Bis etwa 40°C steigt die Reaktionsgeschwindigkeit an. Über 40°C jedoch wird das Enzym instabil. Das En-zymmolekül wird denaturiert und verliert seine Wirkung.

Enzym- und Substratkonzentration bestimmen die Reaktionsgeschwindigkeit

Wird bei konstanter Enzymkonzentration die Substratmenge erhöht, so steigt auch die Reak-tionsgeschwindigkeit so lange, bis die Substratsättigung erreicht ist. Mit steigender Sub-stratkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit zunächst linear an. Man kann sich vorstellen, dass bei hohen Substratkonzentrationen alle Enzymmoleküle als Enzym-Substrat-Komplexe vorliegen. Das Gleichgewicht kann durch Zugabe von Substrat nicht mehr verschoben werden. Die Kurve nähert sich asymptotisch der maximalen Reaktionsge-schwindigkeit an. Ähnlich verhält es sich, wenn bei konstanter Substratmenge die Enzym-konzentration erhöht wird.

Hemmung und Förderung der Enzymaktivität

Enzymhemmung: die Aktivität eines Enzyms wird durch physikalische oder chemische Ein-flüsse verlangsamt oder blockiert.
kompetitive Hemmung: ein hemmender Stoff, der Inhibitor, wird am aktiven Zentrum des Enzyms gebunden. Der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um die Bindungsstelle am Enzym. Er bildet mit dem Enzym einen Enzym-Inhibitor-Komplex.
nicht-kompetitive Hemmung: der Inhibitor konkurriert nicht mit dem Substrat um die Bin-dung am aktiven Zentrum des Enzyms. Er wird an einer anderen Stelle an das Enzym gebunden. Dabei ändert sich die Struktur des Enzyms. Die Enzymaktivität geht verloren oder wird vermindert. Manche Inhibitoren werden an den Enzym-Substrat-Komplex gebunden und verhindern dabei weitere Reaktionsschritte.

allosterische Hemmung: Die Enzymmoleküle besitzen abseits vom aktiven Zentrum eine weitere Bindungsstelle für bestimmte Moleküle. Durch deren Anlagerung wird die Struktur des Enzyms verändert. Dies beeinflusst bekanntlich seine katalytische Eigenschaft: Das En-zym wird inaktiv.

allosterische Aktivierung: Manche Enzyme erreichen erst durch allosterische Veränderun-gen ihre volle katalytische Wirkung, sie werden allosterisch aktiviert.

Nichtproteinanteile von Enzymen

Enzyme sind hitzeempfindlich. Der andere, hitze-unempfindliche Bestandteil ist der Cofak-tor. Er kann aus bestimmten Metallionen oder größeren Molekülen bestehen. Cofaktoren verleihen ihren Enzymen besondere katalytische Fähigkeiten und können leicht von ihnen gelöst werden.
Viele Cofaktoren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden und müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden (Vitamine).

Wechselzahl: Anzahl der pro Sekunde umgesetzten Substratmoleküle. Die meisten Enzyme besitzen Wechselzahlen zwischen 1 und 10.000.

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Letzte Änderung: 20.09.2017 01:12 Uhr
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